Muitas enzimas possuem um único centroativo para o substrato e seguem a cinética de MichaelisMenten. as enzimas alostéricas apresentam pelo menos dois centros ativos, sendo um para o substrato e outro para o efetor alóstérico. Normalmente, as enzimas de Michaelis-Menten são monoméricas (estrutura terciária) e as alostéricas são oligoméricas (estrutura quaternária).
Em relação ao gráfico de cinética enzimática abaixo, é CORRETO afirmar que
adaptado de: http://biointeracao.wordpress.com/mecanismo-de-acao-enzimatico/